Le Nobel de médecine pour le découvreur du prion   Avec l'attribution du prix Nobel de Médecine 1997 à l'Américain Stanley Prusiner, professeur au service de neurologie de l'université de Californie à San Francisco, le comité de l'institut Karolinska de Stockholm a voulu récompenser plus le théoricien courageux qui s'est acharné à défendre ses idées novatrices contre l'assaut général des critiques, que l'auteur de la découverte du prion dont le rôle d'agent infectieux, dans la maladie de Creutzfeld-Jacob et la maladie de la"vache folle", reste encore controversé.

Stanley B. Prusiner PHOTO: © Stephen Jaffe / AFP Photo "Avant que Stanley Prusiner ne s'attaque, dans les années 70, au problème extrêmement difficile posé par ces maladies aujourd'hui appelées "maladies à prions", on n'avait rien de moléculaire à se mettre sous la dent. C'est vraiment lui qui, le premier, à force de travail, à force de batailles déployées pour décrocher des crédits, a ouvert la voie et fait avancer les choses", nous a déclaré Michel Brahic, directeur de l'unité des virus lents à l'Institut Pasteur. Et Jean-Jacques Hauw, chercheur à l'Inserm, spécialiste de la maladie d'Alzheimer d'ajouter: "Prusiner a eu une idée. Et il l'a défendue contre vents et marées. Il faut savoir qu'au début, on s'est moqué de lui. Son courage et son acharnement sont indiscutablement dignes d'éloge. On peut regretter toutefois que Prusiner ait eu le prix pour lui tout seul, qu'il ne l'ait pas partagé avec des biologistes comme le Suisse Charles Weissmann ou l'épidémiologiste anglais Robert Will qui ont joué aussi un rôle de premier plan dans ce domaine." Qu'est-ce qui a donc animé l'esprit de Stanley Prusiner si intensément au point de lui donner cette énergie hors du commun pour affronter la communauté scientifique et résister à ses sarcasmes? C'est l'idée qu'une simple protéine ­le prion, pour proteic virion­ puisse être considérée comme l'agent infectieux de la maladie de Creutzfeld-Jacob (MCJ). Cette maladie, dont les lésions transforment le cerveau en véritable éponge, a été au centre des scandales récents de santé publique de la "vache folle" et de l'"hormone de croissance". Le prix Nobel arrive d'ailleurs peu de temps après que vienne d'être démontrée la transmission possible de cette maladie de la "vache à l'homme". Avant que Prusiner isole le prion, la panoplie des agents infectieux connus se limitait aux bactéries, virus et parasites. Le prion constitue donc une révolution. Ce qui donne le caractère infectieux au prion, protéine présente normalement chez tout individu même si sa fonction est toujours ignorée, c'est la capacité qu'elle a de replier de façon anormale la chaîne d'acides aminés qui la constitue. Mal replié, le prion devient quasi indestructible. Il acquiert une résistance inhabituelle à tout processus physico-chimique. Dès lors, tel le calcaire dans les conduites d'eau, il se dépose sous forme de plaques dans les cellules et entraîne leur mort. Mais le plus extraordinaire, c'est que le prion semble être capable de contraindre ses protéines "soeurs", encore normalement constituées, à se déformer de la même façon. Or, ce phénomène encore largement controversé s'oppose au dogme central de la biologie moléculaire qui établit que chaque protéine ne peut être produite qu'à partir d'un gène de l'ADN: voilà qui explique pourquoi Prusiner se soit fait tant d'ennemis. "Parmi les maladies à prions, le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker présente une caractéristique intéressante. Certaines victimes de cette maladie rare présentent deux types de lésions cérébrales. Les premières s'apparentent à celles causées par la MCJ tandis que d'autres ressemblent étonnamment aux lésions causées par la maladie d'Alzheimer", nous apprend J.-J. Hauw. "Dès lors, on peut espérer que toute avancée dans le domaine des maladies à prions fera également progresser notre compréhension de la maladie d'Alzheimer", une maladie qui prend de plus en plus l'allure de fléau des temps modernes. Quel que soit l'avenir de la théorie de Stanley Prusiner, elle est la seule aujourd'hui à offrir une base pour obtenir le traitement des maladies à prions. Michel Brahic est confiant: "Des chercheurs de l'institut national américain de la santé (NIH) sont déjà arrivés à empêcher la protéine de changer de conformation in vitro. La prochaine étape sera d'obtenir la même chose dans le cerveau humain." * RÉMY BRUCKERT